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Text File  |  1996-02-27  |  3KB  |  50 lines
  1.        Document 0528
  2.  DOCN  M9630528
  3.  TI    Augmentation of virus secretion by the human immunodeficiency virus type
  4.        1 Vpu protein is cell type independent and occurs in cultured human
  5.        primary macrophages and lymphocytes.
  6.  DT    9603
  7.  AU    Schubert U; Clouse KA; Strebel K; Laboratory of Molecular Microbiology,
  8.        National Institute of; Allergy and Infectious Diseases, Bethesda,
  9.        Maryland 20892-0460,; USA.
  10.  SO    J Virol. 1995 Dec;69(12):7699-711. Unique Identifier : AIDSLINE
  11.        MED/96079016
  12.  AB    The human immunodeficiency virus type 1-specific Vpu protein is a small
  13.        integral membrane phosphoprotein that induces degradation of the virus
  14.        receptor CD4 in the endoplasmic reticulum and, independently, increases
  15.        the release of progeny virions from infected cells. To address the
  16.        importance of Vpu for virus replication in primary human cells such as
  17.        peripheral blood mononuclear cells (PBMC) and monocyte-derived
  18.        macrophages (MDM), we used three different sets of monocyte-tropic
  19.        molecular clones of human immunodeficiency virus type 1: a primary
  20.        isolate, AD8+, and two chimeric variants of the T-cell-tropic isolate
  21.        NL4-3 carrying the env determinants of either AD8+ or SF162
  22.        monocyte-tropic primary isolates. Isogenic variants of these chimeric
  23.        viruses were constructed to express either wild-type Vpu or various
  24.        mutants of Vpu. The effects of these mutations in the vpu gene on virus
  25.        particle secretion from infected MDM or PBMC were assessed by
  26.        determination of the release of virion-associated reverse transcriptase
  27.        into culture supernatants, Western blot (immunoblot) analysis of
  28.        pelleted virions, and steady-state or pulse-chase metabolic labeling.
  29.        Wild-type Vpu increased virus release four- to sixfold in MDM and two-
  30.        to threefold in PBMC, while nonphosphorylated Vpu and a C-terminal
  31.        truncation mutant of Vpu were partially active on virus release in
  32.        primary cells. These results demonstrate that Vpu regulates virus
  33.        release in primary lymphocyte and macrophage cultures in a similar
  34.        manner and to a similar extent to those previously observed in HeLa
  35.        cells or CD4+ T-cell lines. Thus, our findings provide evidence that Vpu
  36.        functions in a variety of human cells, both primary cells and continuous
  37.        cell lines, and mutations in Vpu affect its biological activity
  38.        independent of the cell type and virus isolate used.
  39.  DE    Cells, Cultured  Cloning, Molecular  Comparative Study  Gene Expression
  40.        Gene Products, vpu/BIOSYNTHESIS/ISOLATION & PURIF/*METABOLISM  Genome,
  41.        Viral  Hela Cells  Human  HIV Seronegativity  HIV-1/GENETICS/*PHYSIOLOGY
  42.        Kinetics  Lymphocytes/*VIROLOGY  Macrophages/*VIROLOGY
  43.        Monocytes/VIROLOGY  Proviruses/GENETICS/PHYSIOLOGY  Support, Non-U.S.
  44.        Gov't  Support, U.S. Gov't, P.H.S.  Time Factors  Transfection  *Virus
  45.        Replication  JOURNAL ARTICLE
  46.  
  47.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  48.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  49.  
  50.